Die Fourier-Transformations-Massenspektrometrie ist die wichtigsten Leistungsmerkmale der Fourier-Transformations-basierten Massenspektrometrie. Massengenauigkeit und Auflösung werden im Hinblick darauf dargestellt, wie sie sich auf die Interpretation von Messungen in proteomischen Anwendungen auswirken. Die Bewegung von Ionen in einem Fourier-Transformations-Massenspektrometrie-Analysator kann anhand der in der FTMS-Analysatorzelle vorhandenen magnetischen und elektrischen Felder verstanden werden. Das FTMS-Experiment besteht aus einer Reihe von Ereignissen wie Ionisierung, Anregung und Detektion, die nacheinander ablaufen. Durch die Fourier-Transformation des Zeitbereichssignals entsteht das FT-ICR-Signal im Frequenzbereich, das aufgrund der umgekehrten Proportionalität zwischen Frequenz und m/z-Verhältnis in ein Massenspektrum umgewandelt werden kann. Die Ionen sollen mit einem gewählten m/z-Verhältnis detektiert werden, absorbieren maximale Energie durch die Wirkung eines Hochfrequenzfeldes und eines konstanten Magnetfeldes senkrecht dazu. Die maximale Energie wird durch Ionen gewonnen, die die Zyklotronresonanzbedingung erfüllen und dadurch von Ionen unterschiedlicher Masse/Ladung getrennt werden. Zu den Vorteilen der Fourier-Transformations-Massenspektrometrie zählen die hohe Massenauflösung, die Genauigkeit der Massenbestimmung und die strukturspezifische Fragmentierung.
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Journal of Proteomics & Bioinformatics, Journal of Pharmacogenomics & Pharmacoproteomics, Journal of Chromatography & Separation Techniques, Industrial Chemistry: Open Access, Journal of Chromatographic Science, Chromatography Research International und Journal of Liquid Chromatography & Related Technologies