Die Proteinfaltung mittels Massenspektrometrie ist der Schlüssel zur Struktur und Funktion des Proteins. Die Proteinfaltung mittels Massenspektrometrie ist als leistungsstarke biophysikalische Methode in den Vordergrund gerückt, die sowohl Aufschluss über die Struktur als auch die Dynamik von Proteinen geben kann. Die Ligandenbindung kann den Konformationszustand des Proteins verändern, und Veränderungen in der Aminosäuresequenz des Proteins können sowohl die Struktur als auch die Aktivität verändern, was zu Krankheitszuständen führen kann. Neben der Ladungszustandsverteilung können wir auch die Proteinfaltung und -dynamik mittels MS untersuchen, indem wir Deuterium an den Amidgruppen des Peptidrückgrats austauschen. Der Austausch von Amidprotonen gegen Deuterium erfolgt im Millisekundenbereich. Der Austausch ist viel schneller als die Abschlussrate.
Verwandte Zeitschriften zu Protein Folding by Mass Spectrometry
Journal of Proteomics & Bioinformatics, Journal of Analytical & Bioanalytical Techniques, Journal of Chromatography & Separation Techniques, Journal of Chromatographic Science, Chromatography Research International und Journal of Liquid Chromatography sowie European Journal of Mass Spectrometry