Aakshi Sati
Bei übertragbaren spongiformen Enzephalopathien (TSE) oder Prionenerkrankungen (PrP-res) wird das endogene proteasesensitive Prionprotein (PrP-sen) des Wirts in eine abweichende pathogene Version mit einer charakteristischen partiellen Proteaseresistenz umgewandelt. Studien mit zellfreien Reaktionen zufolge kann PrP-res diese Umwandlung von PrP-sen direkt auslösen. Diese PrPres-induzierte Umwandlungsreaktion ist hochspezifisch in einer Weise, die auf molekularer Ebene TSE-Artenbarrieren, Polymorphismusbarrieren und Stämme erklären könnte. Diese Reaktion wurde in TSE-infizierten Gehirnschnitten sowie in hauptsächlich reinen PrP-sen- und PrP-res-Reaktanten nachgewiesen. Die Bindung von PrP-sen an polymeres PrP-res und eine Konformationsänderung, die zur Eingliederung in das PrP-res-Polymer führt, scheinen an der Umwandlungsreaktion beteiligt zu sein.